S100B

S100B
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1MQ1, 1UWO, 2H61, 2M49, 2PRU, 3CZT, 3D0Y, 3D10, 3HCM, 4XYN, 5CSJ, 5CSF, 5CSN, 5CSI
Ідентифікатори
Символи	S100B, NEF, S100, S100-B, S100beta, S100 calcium binding protein B
Зовнішні ІД	OMIM: 176990 MGI: 98217 HomoloGene: 4567 GeneCards: S100B
Онтологія гена Молекулярна функція • calcium ion binding • S100 protein binding • protein homodimerization activity • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • calcium-dependent protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • identical protein binding • tau protein binding • signaling receptor binding • RAGE receptor binding Клітинна компонента • цитоплазма • ruffle • extracellular region • soma • perinuclear region of cytoplasm • клітинне ядро • міжклітинний простір Біологічний процес • аксоноґенеза • response to glucocorticoid • пам'ять • negative regulation of skeletal muscle cell differentiation • central nervous system development • astrocyte differentiation • positive regulation of synaptic transmission • positive regulation of cell population proliferation • regulation of cell shape • positive regulation of apoptotic process • learning or memory • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling • regulation of neuronal synaptic plasticity • response to methylmercury • проліферація • вроджений імунітет • cellular response to hypoxia • довготривала потенціація • positive regulation of myelination Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	6285	20203
Ensembl	ENSG00000160307	ENSMUSG00000033208
UniProt	P04271	P50114
RefSeq (мРНК)	NM_006272	NM_009115
RefSeq (білок)	NP_006263	NP_033141
Локус (UCSC)	Хр. 21: 46.6 – 46.61 Mb	Хр. 10: 76.09 – 76.1 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

S100B (англ. S100 calcium binding protein B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 21-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 92 амінокислот, а молекулярна маса — 10 713.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSELEKAMVA		LIDVFHQYSG		REGDKHKLKK		SELKELINNE		LSHFLEEIKE
QEVVDKVMET		LDNDGDGECD		FQEFMAFVAM		VTTACHEFFE		HE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Jensen R., Marshak D.R., Anderson C., Lukas T.J., Watterson D.M. (1985). Characterization of human brain S100 protein fraction: amino acid sequence of S100 beta. J. Neurochem. 45: 700—705. PMID 4031854 DOI:10.1111/j.1471-4159.1985.tb04048.x
• Baudier J., Glasser N., Haglid K., Gerard D. (1984). Purification, characterization and ion binding properties of human brain S100b protein. Biochim. Biophys. Acta. 790: 164—173. PMID 6487634 DOI:10.1016/0167-4838(84)90220-6
• Yang Q., O'Hanlon D., Heizmann C.W., Marks A. (1999). Demonstration of heterodimer formation between S100B and S100A6 in the yeast two-hybrid system and human melanoma. Exp. Cell Res. 246: 501—509. PMID 9925766 DOI:10.1006/excr.1998.4314
• Park H., Adsit F.G., Boyington J.C. (2010). The 1.5 A crystal structure of human receptor for advanced glycation endproducts (RAGE) ectodomains reveals unique features determining ligand binding. J. Biol. Chem. 285: 40762—40770. PMID 20943659 DOI:10.1074/jbc.M110.169276
• Smith S.P., Shaw G.S. (1998). A novel calcium-sensitive switch revealed by the structure of human S100B in the calcium-bound form. Structure. 6: 211—222. PMID 9519411 DOI:10.1016/S0969-2126(98)00022-7

Див. також

• Хромосома 21