Sulfatase

Estruturas proteicas dispoñibles:
Pfam	estruturas / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	resumo de estruturas
PDB	1fsu :43-486 1hdhB:3-501 1p49A:25-514 1n2kA:19-440 1e3cP:19-440 1e2sP:19-440 1e1zP:19-440 2aikP:68-74 1e33P:19-440 1auk :19-440 1n2lA:19-440

	Esteroide sulfatase
Identificadores
Símbolo	Sulfatase
Pfam	PF00884
InterPro	IPR000917
PROSITE	PDOC00117
SCOPe	1auk / SUPFAM
OPM superfamily	24
OPM protein	1p49
Pfam
Estruturas proteicas dispoñibles:
Pfam	estruturas / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	resumo de estruturas
PDB	1fsu :43-486 1hdhB:3-501 1p49A:25-514 1n2kA:19-440 1e3cP:19-440 1e2sP:19-440 1e1zP:19-440 2aikP:68-74 1e33P:19-440 1auk :19-440 1n2lA:19-440

As sulfatases EC 3.1.6.- son un tipo de encimas da clase das esterases que catalizan a hidrólise de ésteres sulfato, quitando grupos sulfato dos seus substratos. Estes encimas poden actuar sobre unha gran variedade de substratos, entre os que están esteroides, carbohidratos e proteínas. Os ésteres sulfato poden formarse tamén a partir de varios alcohois e aminas. Neste último caso os N-sulfatos resultantes poden denominarse sulfamatos.

As sulfatases exercen importantes funcións no ciclo do xofre no medio ambiente, na degradación de glicosaminoglicanos sulfatados e glicolípidos no lisosoma, e na remodelación de glicosaminoglicanos sulfatados no espazo extracelular. Xunto coas sulfotransferases, as sulfatases forman a principal maquinaria catalítica para a síntese e degradación de ésteres sulfato.

Distribución e importancia

Atópanse sulfatases desde bacterias a organismos superiores. Nos eucariotas superiores encóntranse nos espazos intra e extracelulares. A esteroide sulfatase exprésase en moitos tecidos do corpo, o que permite que os esteroides sintetizados nas glándulas adrenais e gónadas sexan desulfatados trala súa distribución polo sistema circulatorio. Un gran número de sulfatases están localizadas nos lisosomas, un orgánulo dixestivo ácido da célula. As sulfatases lisosómicas clivan diversos carbohidratos sulfatados, como os glicosaminoglicanos sulfatados e os glicolípidos. Poden orixinarse defectos xenéticos que afectan á actividade das sulfatases debido a mutacións en sulfatases individuais e isto ten como resultado certos trastornos de almacenamento lisosómico cun espectro de fenotipos que comprende diversos defectos no desenvolvemento físico e intelectual.

Estrutura tridimensional

As seguintes sulfatases están relacionadas estruturalmente baseándose na súa homoloxía de secuencias:^[1]^[2]^[3]

cerebrósido sulfatase
esteroide sulfatase
arilsulfatase A EC 3.1.6.8 (ASA), un encima lisosómico que hidroliza cerebrósidos sulfato;
arilsulfatase B EC 3.1.6.12 (ASB), que hidroliza o grupo éster sulfato dos residuos de N-acetilgalactosamina 4-sulfato do dermatán sulfato;
arilsulfatase C (ASD) e E (ASE);
esteril-sulfatase EC 3.1.6.2 (STS), un encima unido a membranas que hidroliza 3-beta-hidroxi esteroide sulfatos;
iduronato 2-sulfatase EC 3.1.6.13 (IDS), un encima lisosómico que hidroliza os grupos 2-sulfato do ácido idurónico no dermatán sulfato e heparán sulfato;
N-acetilgalactosamina-6-sulfatase EC 3.1.6.4, que hidroliza os grupos 6-sulfato da N-acetil-D-galactosamina do condroitín sulfato e as unidades D-galactosa 6-sulfato do queratán sulfato;
N-sulfoglicosamina sulfohidrolase EC 3.10.1.1, un encima lisosómico que hidroliza a N-sulfo-D-glicosamina dando glicosamina e sulfato;
glicosamina-6-sulfatase EC 3.1.6.14 (G6S), que hidroliza as unidades de N-acetil-D-glicosamina 6-sulfato do heparán sulfato e queratán sulfato;
N-sulfoglicosamina sulfohidrolase EC 3.10.1.1, o encima lisosómico que hidroliza a N-sulfo-D-glicosamina dando glicosamina e sulfato;
arilsulfatase do embrión de ourizo de mar EC 3.1.6.1;
arilsulfatase de algas verdes EC 3.1.6.1, que intervén na mineralización de sulfatos; e
arilsulfatase EC 3.1.6.1 das bacterias Escherichia coli, Klebsiella aerogenes e Pseudomonas aeruginosa.

Proteínas humanas que conteñen este dominio

ARSA; ARSB; ARSD; ARSE; ARSF; ARSG; ARSH; ARSI; ARSJ; ARSK; GALNS; GNS; IDS; PIGG; SGSH; STS; SULF1; SULF2;

Notas

↑ von Figura K, Vingron M, Schmidt B, Meyer HE, Peters C, Rommerskirch W, Rupp K, Pohlmann R, Zuhlsdorf M (1990). "Phylogenetic conservation of arylsulfatases. cDNA cloning and expression of human arylsulfatase B". J. Biol. Chem. 265 (6): 3374–3381. PMID 2303452.
↑ Wilson PJ, Morris CP, Anson DS, Occhiodoro T, Bielicki J, Clements PR, Hopwood JJ (1990). "Hunter syndrome: isolation of an iduronate-2-sulfatase cDNA clone and analysis of patient DNA". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (21): 8531–8535. PMC 54990. PMID 2122463. doi:10.1073/pnas.87.21.8531.
↑ Grossman AR, de Hostos EL, Schilling J (1989). "Structure and expression of the gene encoding the periplasmic arylsulfatase of Chlamydomonas reinhardtii". Mol. Gen. Genet. 218 (2): 229–239. PMID 2476654. doi:10.1007/BF00331273.

Véxase tamén

Ligazóns externas

Sulfatases Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
Resumo en rndsystems.com
"Annotation of the sulfatase gene family" en mad-cow.org Arquivado 21 de xaneiro de 2021 en Wayback Machine.

Este artigo incorpora texto en dominio público procedente de Pfam e InterPro IPR000917.

[PUB00002603-1] von Figura K, Vingron M, Schmidt B, Meyer HE, Peters C, Rommerskirch W, Rupp K, Pohlmann R, Zuhlsdorf M (1990). "Phylogenetic conservation of arylsulfatases. cDNA cloning and expression of human arylsulfatase B". J. Biol. Chem. 265 (6): 3374–3381. PMID 2303452.

[PUB00004716-2] Wilson PJ, Morris CP, Anson DS, Occhiodoro T, Bielicki J, Clements PR, Hopwood JJ (1990). "Hunter syndrome: isolation of an iduronate-2-sulfatase cDNA clone and analysis of patient DNA". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (21): 8531–8535. PMC 54990. PMID 2122463. doi:10.1073/pnas.87.21.8531.

[PUB00003733-3] Grossman AR, de Hostos EL, Schilling J (1989). "Structure and expression of the gene encoding the periplasmic arylsulfatase of Chlamydomonas reinhardtii". Mol. Gen. Genet. 218 (2): 229–239. PMID 2476654. doi:10.1007/BF00331273.

[1]

[2]

[3]